Proteínas
Las proteínas funcionan como material estructural en los animales, tal como la celulosa en las plantas. Todas las proteínas contienen los elementos carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas ellas contienen azufre.
Las proteínas están formadas por cerca de 20 aminoácidos diferentes. Estos tienen dos grupos funcionales: el grupo amino (-NH2) y grupo el carboxilo (-COOH). El grupo amino está unido a un carbono vecino del grupo carboxilo:
Las proteínas funcionan como material estructural en los animales, tal como la celulosa en las plantas. Todas las proteínas contienen los elementos carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas ellas contienen azufre.
Las proteínas están formadas por cerca de 20 aminoácidos diferentes. Estos tienen dos grupos funcionales: el grupo amino (-NH2) y grupo el carboxilo (-COOH). El grupo amino está unido a un carbono vecino del grupo carboxilo:
Aminoácidos esenciales.
* Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona
del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
* Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
* Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
* Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
* Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
* Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
* Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
* Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
* Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
* Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
* Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
* Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
* Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
* Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
* Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Funciones de las proteínas en el organismo.
Plástica, estructural o de construcción: forman parte de las
estructuras corporales, suministran el material necesario para el crecimiento y
la reparación de tejidos y órganos del cuerpo. P. ej. la queratina está
presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno está presente en los
huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza
fundamentalmente en los ligamentos.
Energética: cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas
resulta insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, los aminoácidos
de las proteínas se emplean como combustible energético (1 gramo de proteína
suministra 4 Kcal).
Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los
anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones.
Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas
protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de
ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno
en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que
transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas
cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
Reguladora: algunas proteínas colaboran en la regulación de
la actividad de las células. Ciertas hormonas son de naturaleza proteica
(insulina, hormona del crecimiento...), muchas enzimas son proteínas que
favorecen múltiples reacciones orgánicas y algunos neurotransmisores tienen
estructura de aminoácido o derivan de los aminoácidos y regulan la transmisión
de impulsos nerviosos.
La contracción de los músculos través de la miosina y actina
es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las
células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción
de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está
implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.
Enlace peptídico.
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido
de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace
amido entre el grupo a-carboxilo
de un aminoácido y el grupo a-amino
del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en
cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy
común en los sistemas vivientes:
Figura: reacción de condensación para la formación del
enlace peptídico.
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual
se componen nuevas proteínas a partir de los veinte aminoacidos ecenciales . En estre proceso, se
transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas
situados en el citoplasma celular.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados
por ARN de transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN
mensajero donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas
proteínas.
Digestión
La digestión de proteínas se inicia en el estomago gracias
a la acción conjunta del ácido clorhídrico y de la pepsina.
El ácido clorhídrico se sintetiza en las células parietales
del estómago y tiene como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a
las proteínas y activar el pepsinógeno para convertirlo en pepsina y así
iniciar la hidrólisis enzimática proteica.
El pepsinógeno es un zimógeno o proenzima (precursor
enzimático inactivo; es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas)
que para activarse necesita de un cambio bioquímico en su estructura. El ácido
clorhídrico se encarga de hacerlo y así el zimógeno se convierte en una enzima
activa, la pepsina.
Al llegar al intestino delgado, los péptidos que se producen
en el estómago por acción de la pepsina son fragmentados a oligopéptidos y aminoácidos
libres por acción de las proteasas de origen pancreático: la tripsina, la
quimotripsina, la elastasa y las carboxipeptidasas A y B.
La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto
autocatalítico generando más moléculas de tripsina.
Quimotripsina. Se secreta como zimógeno y se activa por
acción de la tripsina. Reconoce y corta específicamente triptófano, tirosina,
fenilalanina, metionina y leucina en el extremo carbonilo de la unión
peptídica.
Elastasa
Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la
tripsina y reconoce alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo de la
unión peptídica
Carboxipeptidasas A y B
Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas
A y B y se activan por acción de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce
casi todos aminoácidos en el extremo C-terminal.
Problemas por exceso de proteínas
Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos
demasiadas proteínas. Las posibles consecuencias suelen ser:
Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las
animales, suelen ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso
aumentarán nuestro colesterol.
Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la
obesidad. La típica hamburguesa grande aporta casi las calorías
necesarias...para todo el día.
Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los
riñones, para poder eliminar las sustancias de deshecho como son el amoníaco,
la urea o el ácido úrico.
Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o
eliminar calcio ya que además de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha
sal.
Cansancio y cefaleas. El exceso de amoníaco puede provocar
cansancio, cefaleas y nauseas.
Dificultad en la absorción del calcio. Un exceso de
proteínas puede ocasionar un exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la
absorción de calcio. Podría ser una explicación a por qué hoy en día pesar de
tomar más leche y alimentos enriquecidos con calcio la gente continua
sufiriendo de problemas de descalcificación.
El exceso de proteínas si además no va acompañado del
consumo abundante de frutas y verduras proca un Ph de nuestro organismo
demasido ácido y ello favorece la desmineralización ya que el cuerpo intenta
compensar aportando reservas alcalinas o básicas (calcio, magnesio potasio).
Si no comemos suficientes proteínas, los tejidos proteicos menos importantes del cuerpo, como son los músculos, se descompondrán parcialmente para proporcionar aminoácidos con los que podamos mantener los órganos y las funciones vitales.
El corazón, los riñones o los pulmones, así como las enzimas esenciales, aprovecharán esos aminoácidos procedentes de la descomposición de otros tejidos menos importantes.
En el cuerpo existe un intercambio constante. Los 10 ó 20 Kg. de músculo de nuestro cuerpo pueden fácilmente prescindir de 40 gr. de proteínas un día para alcanzar otros fines más esenciales.
Los aminoácidos, constituyentes de la estructura de las proteínas.
Las proteínas se encuentran en la carne, huevo, leche, quesos. Son polímeros naturales, formados de carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y a veces azufre y la unidad fundamental o monómero son los aminoácidos. Hay 20 tipos de aminoácidos, de los cuales el organismo humano solo puede sintetizar 12; los 8 restantes son llamados “aminoácidos esenciales” y se obtienen de los alimentos. Las proteínas ingeridas en la alimentación las utiliza el organismo para construir los tejidos y las enzimas que necesita, pero en situaciones criticas, como en una desnutrición extrema, el cuerpo las oxida para obtener energía, y cada gramo de proteínas proporciona cerca de 4000 calorías.
Las proteínas constituyen gran parten del organismo del hombre y de los animales, y se encuentran en todas las células vivas. Constituyen el material principal de la piel, músculos, tendones nervios, sangre, enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.
Dependiendo de su naturaleza, las proteínas tienen muchas funsiones;
Las que están en la clara de huevo o la leche a mantener “material y energía” para uso posterior.
La hemoglobina actúa como “transportadora” del oxígeno a las diferentes partes del organismo.
Las proteínas estructurales como las que forman la piel humana.
La insulina actúa como proteína reguladora de ciertas funciones. La insulina secretada por el páncreas regula la utilización de la glucosa (azúcar) en el cuerpo.
Otras proteínas importantes:
La globulina, que está en el plasma sanguíneo.
La caseína, que se encuentra en la leche.
La albúmina, que está en el huevo y en el plasma sanguíneo como seroalbúmina.
La gluteína, que está en el trigo como glutamina.
Una proteína se forma en la unión de muchos aminoácidos. Estos son ácidos orgánicos que tienen un grupo amino enlazado al carbón contiguo al que esta enlazado el grupo carboxilo.
NH2 O
║
R --CH -- C – OH
R representa cualquier aminoácido. El primer aminoácido que se aisló fue la glicina, y su fórmula es NH2—CH2—COOH.
La actividad biológica de cada proteína depende no solo de los aminoácidos que contiene , sino de su situación en la molécula, de la secuencia con la que se unen y de la estructura especial. Esto hace posible la existencia de un numero inmenso de proteínas diferentes. El cuerpo humano contiene unas cien mil proteínas distintas. Cada una le las especies vivas que habita nuestro planeta ha creado su grupo específico de proteínas, empleando los mismos 20 aminoácidos.
Otros ejemplos de aminoácidos son la lisina, triptófano, leucina, metionina, etc.
Las enzimas actúan sobre las proteínas hidrolizándolas, lo que da lugar a moléculas más sencillas por medio de una degradación que se efectúa por etapas , y cuyo producto final es el aminoácido. Este último es absorbido por la sangre y transportado a los órganos del cuerpo.
El calor puede afectar a las proteínas, por ejemplo coagularlas, como la albúmina del huevo. Por eso los huevos al coserse se endurecen. En la leche, una sustancia llamada lactosa es transformada por la acción de las bacterias en ácido láctico provocando que la caseína, una proteína de la leche se precipite, es decir se cuaje.
Además de los compuestos orgánicos (glúcidos, lípidos y prótidos) el organismo debe absorber una gran variedad de sales inorgánicas que le proporcionen ciertos elementos, como calcio (Ca), hierro(Fe), fósforo (P), potasio (k), sodio (Na) magnesio (Mg), azufre (S).Una dieta deficiente en ciertas sales minerales ocasiona trastornos fisiológicos.
Química la magia de la ciencia
Autor: Rosalía Allier, Sandra Castillo
Editorial: Mc Graw Hill
Año: 2008
PP: 374
Titulo: Química Organica
Autor: Leopoldo Ramírez Gómez.
Editorial: Ramírez Gómez Leopoldo.
Año: 1990
P.P: 258
